یه سری سوال جالب از ساختار prt!

Catalyst

Active Member
ارسال ها
199
لایک ها
174
امتیاز
43
#1
1- با این همه گروه که میتونن پیوند هدروژنی بدن (آب، گروه های R، و backbone) چه اصراری هست که backbone اینقد بیاد با خودش پیوند هیدروژنی بده؟ (که نتیجه ش میشه همون صفحه های بتا و مارپیچای آلفا)
2- چرا جهش Pro به Ser و بالعکس اینقد رایجه؟ (منظورم جهش تو خود توالی DNA نیس، میگم وقتی که این جهش اتفاق افتاد فشار چندانی واسه حذفش وجود نداره، به عبارتی تو بررسی توالی پروتئینای همولوگ خیلی وقتا این دوتا aa رو جای همدیگه میبینیم!)
3- یکی از روشای کاتالیز ground-state destabilization هستش، به عبارتی سوبسترا بعد از اتصال به جایگاه فعال ناپایدار میشه (مثلا واکنش Chorismate mutase). خب اگه همچین کمپلکسی یکی از اجزاش ناپایدار میشه، اصلا چطور تشکیل میشه؟
4- به نظر شما میشه گفت که از اونجا که در آغاز حیات آنزیما هنوز به اندازه کافی تکامل پیدا نکرده بودن، موجودات زنده برای سرعت دادن به واکنشاشون مجبور بودن از دمای زیاد استفاده کنن پس به احتمال زیاد extreme thermophile بودن؟
5- به نظر شما میشه گفت شباهت ساختاری اکثر کوآنزیم ها به RNA میتونه به عنوان گواه برای حمایت از فرضیه RNA world استفاده شده؟
 

Ardavan

Well-Known Member
ارسال ها
914
لایک ها
428
امتیاز
63
#2
پاسخ : یه سری سوال جالب از ساختار prt!

1- با این همه گروه که میتونن پیوند هدروژنی بدن (آب، گروه های R، و backbone) چه اصراری هست که backbone اینقد بیاد با خودش پیوند هیدروژنی بده؟ (که نتیجه ش میشه همون صفحه های بتا و مارپیچای آلفا)
2- چرا جهش Pro به Ser و بالعکس اینقد رایجه؟ (منظورم جهش تو خود توالی DNA نیس، میگم وقتی که این جهش اتفاق افتاد فشار چندانی واسه حذفش وجود نداره، به عبارتی تو بررسی توالی پروتئینای همولوگ خیلی وقتا این دوتا aa رو جای همدیگه میبینیم!)
3- یکی از روشای کاتالیز ground-state destabilization هستش، به عبارتی سوبسترا بعد از اتصال به جایگاه فعال ناپایدار میشه (مثلا واکنش Chorismate mutase). خب اگه همچین کمپلکسی یکی از اجزاش ناپایدار میشه، اصلا چطور تشکیل میشه؟
4- به نظر شما میشه گفت که از اونجا که در آغاز حیات آنزیما هنوز به اندازه کافی تکامل پیدا نکرده بودن، موجودات زنده برای سرعت دادن به واکنشاشون مجبور بودن از دمای زیاد استفاده کنن پس به احتمال زیاد extreme thermophile بودن؟
5- به نظر شما میشه گفت شباهت ساختاری اکثر کوآنزیم ها به RNA میتونه به عنوان گواه برای حمایت از فرضیه RNA world استفاده شده؟
1- دلیلش اینه که از نظر بیوشیمیایی این مدل پیوند سطح انرژی را بیش تر از بقیه مدل ها پایین می یاره . علت اون هم بر می گرده به ساختار فضایی ای که پروتیئن داره و طول پیوند ها و ....
4- سوال خیلی قشنگی هستش !!! فقط مشکلش اینه که extreme termophile ادم را یاده archaea می اندازه . در واقع ارکی ها چون معمولا پیشرفته تر از یوباکتری ها هستند پس نمی تونه در ابتدای حیات به وجود امده باشند . گر چه به نظرم میشه گفت سازگاری در زمان های نزدیک RNA world و تا مدتی بعدش به دمای بالا بوده .
5- شباهت ساختاری اکثر کوانزیمها به rna ؟! این مطلب را کجا نوشته ؟!
 

Catalyst

Active Member
ارسال ها
199
لایک ها
174
امتیاز
43
#3
پاسخ : یه سری سوال جالب از ساختار prt!

1- ینی اینکه backbone با خودش پیوند هیدروژنی بده اینقد پایدارتره؟ توجیهت کلیه! در نظر بگیر اگه یه توالی کلا آبدوست باشه اصلا کنفورماسیون ثابت و پایداری نداره!

4- حالا مگه پروکاریوت اکسترموفیل لزوما ینی آرکی?
5- همون کتابای بیوشیمی! فصل نوکلئوتید! فقط nad و fad خودشون به اندازه کافی شاخص و مهم هستن! کلا این جمله رو از خودم درنیاوردم!
 
آخرین ویرایش توسط مدیر

Ardavan

Well-Known Member
ارسال ها
914
لایک ها
428
امتیاز
63
#4
پاسخ : یه سری سوال جالب از ساختار prt!

1- ینی اینکه backbone با خودش پیوند هیدروژنی بده اینقد پایدارتره؟ توجیهت کلیه! در نظر بگیر اگه یه توالی کلا آبدوست باشه اصلا کنفورماسیون ثابت و پایداری نداره!

4- حالا مگه پروکاریوت اکسترموفیل لزوما ینی آرکی?
5- همون کتابای بیوشیمی! فصل نوکلئوتید! فقط nad و fad خودشون به اندازه کافی شاخص و مهم هستن! کلا این جمله رو از خودم درنیاوردم!
1- اگر باور ندارید می تونید search کنید و طول پیوند و انرژی پیوند را در حالت های مختلف که در مقاله ها نوشته شده مقایسه کنید !! خودم هم می دونم کلی گفتم !!!
2- نه !!!!!!!
3- همون یعنی کدوم ؟! این واژه ی اکثر توی سوال داره اذیتم می کنه !!! اکثر را جایی من ندیدم نوشته باشه !! خیلی از ویتامین هایی که کوفاکتورند اصلا ساختاری مشابه rna ندارند . ولی در کل به نظرم nad و fad از اولین کوفاکتورهای تاریخ حیات اند و بله احتمالا مشتق از خود rna بوده اند !!
 

Catalyst

Active Member
ارسال ها
199
لایک ها
174
امتیاز
43
#5
پاسخ : یه سری سوال جالب از ساختار prt!

1- خب سوال همینه دقیقا چرا این که اسکلت پپتیدی اینقد بیاد با خودش پیوند پپتیدی بده اینقد پایدراه؟ ربطی به انرژی و طول پیوند نداره... ساده تر از این حرفاس مقاله نمیخواد!
 
آخرین ویرایش توسط مدیر

Ardavan

Well-Known Member
ارسال ها
914
لایک ها
428
امتیاز
63
#6
پاسخ : یه سری سوال جالب از ساختار prt!

1- با این همه گروه که میتونن پیوند هدروژنی بدن (آب، گروه های R، و backbone) چه اصراری هست که backbone اینقد بیاد با خودش پیوند هیدروژنی بده؟ (که نتیجه ش میشه همون صفحه های بتا و مارپیچای آلفا)
2- چرا جهش Pro به Ser و بالعکس اینقد رایجه؟ (منظورم جهش تو خود توالی DNA نیس، میگم وقتی که این جهش اتفاق افتاد فشار چندانی واسه حذفش وجود نداره، به عبارتی تو بررسی توالی پروتئینای همولوگ خیلی وقتا این دوتا aa رو جای همدیگه میبینیم!)
3- یکی از روشای کاتالیز ground-state destabilization هستش، به عبارتی سوبسترا بعد از اتصال به جایگاه فعال ناپایدار میشه (مثلا واکنش Chorismate mutase). خب اگه همچین کمپلکسی یکی از اجزاش ناپایدار میشه، اصلا چطور تشکیل میشه؟
4- به نظر شما میشه گفت که از اونجا که در آغاز حیات آنزیما هنوز به اندازه کافی تکامل پیدا نکرده بودن، موجودات زنده برای سرعت دادن به واکنشاشون مجبور بودن از دمای زیاد استفاده کنن پس به احتمال زیاد extreme thermophile بودن؟
5- به نظر شما میشه گفت شباهت ساختاری اکثر کوآنزیم ها به RNA میتونه به عنوان گواه برای حمایت از فرضیه RNA world استفاده شده؟
2- این رایج بودن جهش پرولین به سرین را کجا نوشته شده ؟؟
 

Catalyst

Active Member
ارسال ها
199
لایک ها
174
امتیاز
43
#7
پاسخ : یه سری سوال جالب از ساختار prt!

Jones, D.T. et al.: The rapid generation of mutation
data matrices from protein sequences. Comput. Appl.
Biosci. 1992, 8:275–282.
Topham, C.M. et al.: Fragment ranking in modelling of
protein structure. Conformationally constrained
environmental amino acid substitution tables. J.Mol.
Biol. 1993, 229:194–220.
 
بالا