سيستم ترجمه در خارج از سلول

[Ibo_Dec]

سلام .
كدون هاي موجود در m-RNA پيامي براي تعيين نقطه شروع و خاتمه ترجمه هستند .
اگر چه ريبوزوم ها در سيستم خارج سلولي هر نوع RNA را مي تواند ترجمه كند ولي در سلول به يك پيام
شروع ترجمه نياز است .

سوال من اينكه : چرا ريبوزوم داخل سلول حتما بايد از كدون AUG شروع به ترجمه كنه ولي در خارج سلول نياز نيست ؟
مگه اول t-RNA اغازگر به زير واحد كوچك ريبوزوم وصل نمي شه ؟بعد هر دو به m-RNA ودر نهايت به زير واحد بزرگ ريبوزوم متصل مي شوند ؟ اون وقت بدون t-RNA اغازگر چطوري زير واحد كوچك ريبوزوم مي خواد به m-RNA وصل شود ؟ و از كجا مي داند كه بايد از كجـا شروع به ترجمه كند ؟ كلا يكي كامل برام توضيح بده .



+ اسپم ممنوع .
+ جواب قطعي با رفرنس .
+ ايده با دليل . 

 

[Masoud-s]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

بگم باورتون نميشه ولي باور كنيد!!! هرگاه غلظت Mg خيلي زياد باشد ريبوزم بدون اغازگر و كدون اغاز ترجمه را انجام ميدهد! درسيستم هاي خارج سلولي از منيزيم استفاده ميشود!

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

بگم باورتون نميشه ولي باور كنيد!!! هرگاه غلظت Mg خيلي زياد باشد ريبوزم بدون اغازگر و كدون اغاز ترجمه را انجام ميدهد! درسيستم هاي خارج سلولي از منيزيم استفاده ميشود!

سلام .
ممنون . مگه منيزيم چي كار مي كنه ؟
مي تونين علت افزايش منيزيم در شروع ترجمه بدون نياز به اغازگر رو بگيد ؟

 

[Neuron]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

بگم باورتون نميشه ولي باور كنيد!!! هرگاه غلظت Mg خيلي زياد باشد ريبوزم بدون اغازگر و كدون اغاز ترجمه را انجام ميدهد! درسيستم هاي خارج سلولي از منيزيم استفاده ميشود!

این همون اتفاقی هست که در آزمایش نیرنبرگ رخ داد . علتش را من هم نمی دونم !

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

این همون اتفاقی هست که در آزمایش نیرنبرگ رخ داد . علتش را من هم نمی دونم !

بله . دقيقا . و من هميشه اين را يك باگ در ازمايشات نيرنبرگ تلقي مي كردم .
حالا جالب شد . ايا نيرنبرگ از اين موضوع (غلظت زياد منيزيم) خبر داشت ؟ و يا به صورت اتفاقي ؟

 

[Masoud-s]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

دقیق نمیدونم اما مسلما برهم کنش میده با قسمتی از ریبوزم که وظیفش کنترل اغاز رونویسیه...نیرنبرگ هم اصولا شانسی!!!

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

دقیق نمیدونم اما مسلما برهم کنش میده با قسمتی از ریبوزم که وظیفش کنترل اغاز رونویسیه...نیرنبرگ هم اصولا شانسی!!!

اين ساختار اكتيو سايت ريبوزوم :

اينم توضيحات :

Exploring the Structures

Before jumping into these structures, be prepared. Both the large subunit and the small subunit are enormous complexes with many atoms: the structure of the large subunit in PDB entry 1ffk contains over 64,000 atoms, even though the authors chose to release only alpha carbon positions for the proteins, and the small subunit structure (1fka), also with partial structures for the proteins, contains almost 35,000 atoms. Many interactive display programs become very sluggish when working on structures this large.

The picture shown here shows the proposed active site in the large ribosomal subunit. Adenine 2486 is thought to perform the synthesis reaction, at the location indicated by the yellow arrow. The two guanines shown on the left and the potassium ion shown in green serve to activate this adenine through a series of hydrogen bonds, shown in light blue. This picture was created with RasMol. You can create a similar picture by turning off display of the whole structure and then selectively displaying A2486, A2485, G2102, and G2482.


حالا بريم ايده بزنيم
پس مسلما منيزيم بايد با اكتيو سايت ريبوزوم كه مي خواد ترجمه رو شروع كنه بايد يك interaction ي بده تا دو زير واحد ريبوزوم بهم متصل بشوند .
خب منيزيم هم داراي بار مثبت هست پس...

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : سيستم ترجمه در خارج از سلول

SIZE=3][/SIZE]@Masoud-s   [MENTION=17305]Neuron[/MENTION]

يك چيز هاي جالبي راجع به اهميت يا ضرورت وجود يون Mg2+ پيدا كردم :

خلاصه مطلب :




Abstract
Protein biosynthesis requires numerous conformational rearrangements within the ribosome. The structural core of the ribosome is composed of RNA and is therefore dependent on counterions such as magnesium ions for function. Many steps of translation can be compromised or inhibited if the concentration of Mg2+ is too low or too high. Conditions previously used to probe the conformation of the mammalian ribosome in vitro used high Mg2+ concentrations that we find completely inhibit translation in vitro. We have therefore probed the conformation of the small ribosomal subunit in low concentrations of Mg2+ that support translation in vitro and compared it with the conformation of the 40S subunit at high Mg2+ concentrations. In low Mg2+ concentrations, we find significantly more changes in chemical probe accessibility in the 40S subunit due to subunit association or binding of the hepatitis C internal ribosomal entry site (HCV IRES) than had been observed before. These results suggest that the ribosome is more dynamic in its functional state than previously appreciated.

As noted above, chemical probing performed to date on the mammalian ribosome has been carried out at concentrations of Mg2+ much higher than the optimal levels for translation. The conformations of nonprogrammed and programmed mouse 80S ribosomes have been studied at 5 mM Mg2+ (Sloma and Nygard 2001). The effects of subunit association were studied for mammalian ribosomes at 7.5 mM Mg 2+ (Holmberg et al. 1994), and the effects of HCV IRES binding to the 40S ribosomal subunit were studied at 10 mM Mg2+ (Otto et al. 2002). The use of such high concentrations of magnesium ions may have masked conformational changes within the ribosome that are important for active translation. Therefore, we used chemical probing to investigate the effect of Mg2+ concentration on the conformation of the 40S subunit as well as the changes in conformation of the 40S subunit upon subunit association and upon HCV IRES binding.



اين هم به كل مطلب كه خيلي قشنگ توضيح داده

Accessibility of 18S rRNA in human 40S subunits and 80S ribosomes at physiological magnesium ion concentrations—implications for the study of ribosome dynamics