ایزومری فضایی

[mehran_kr]

می دانیم آمینو اسید ها و دیگر ساختار های کایرال، برای هر مرکز نامتقارن خود می توانند دو حالت راستگرد و چپگرد داشته باشند.
برای آمینو اسید های شرکت کننده در پروتئین ها در اکثریت مواقع از آمینواسید هایی که دارای ایزومری فضایی حالت l هستند در ساختار پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین های ساخته شده با ایزومر فضایی d، یا مختلط، دارای ساختمان سه بعدی متفاوتی خواهند بود که قادر به انجام عملکرد قبلی نیست.
دانش اموزی ادعا می کند اگر در ساخت همه ی پروتئین های یک سلول، به صورت کاملاً یک در میان از آمینو اسید های این دو نوع ایزومر فضایی استفاده کنیم، مشکلی در عملکرد پروتئین ها ایجاد نمی شود. با او موافقید یا مخالف؟ چرا؟

 

[Ardavan]

پاسخ : ایزومری فضایی

می دانیم آمینو اسید ها و دیگر ساختار های کایرال، برای هر مرکز نامتقارن خود می توانند دو حالت راستگرد و چپگرد داشته باشند.
برای آمینو اسید های شرکت کننده در پروتئین ها در اکثریت مواقع از آمینواسید هایی که دارای ایزومری فضایی حالت l هستند در ساختار پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین های ساخته شده با ایزومر فضایی d، یا مختلط، دارای ساختمان سه بعدی متفاوتی خواهند بود که قادر به انجام عملکرد قبلی نیست.
دانش اموزی ادعا می کند اگر در ساخت همه ی پروتئین های یک سلول، به صورت کاملاً یک در میان از آمینو اسید های این دو نوع ایزومر فضایی استفاده کنیم، مشکلی در عملکرد پروتئین ها ایجاد نمی شود. با او موافقید یا مخالف؟ چرا؟

سوال جالبی است ! این پست را بیش تر برای بالا امدن تاپیک زدم !
من فکر می کنم اختلال ایجاد نمی شود ! چون دلیل خاصی وجود نداره که مانع از عملکرد طبیعی پروتیئن بشه !

 

[Wight]

پاسخ : ایزومری فضایی

سوال جالبی است ! این پست را بیش تر برای بالا امدن تاپیک زدم !
من فکر می کنم اختلال ایجاد نمی شود ! چون دلیل خاصی وجود نداره که مانع از عملکرد طبیعی پروتیئن بشه !

شاید اون یکی ایزومر مشکلی ایجاد نکنه اما شاید مقدار کم ایزومر مفید! مشکل ساز بشه!

 

[Ardavan]

پاسخ : ایزومری فضایی

شاید اون یکی ایزومر مشکلی ایجاد نکنه اما شاید مقدار کم ایزومر مفید! مشکل ساز بشه!

منظورتون را نمی فهمم! ایزومر چپ و راست گرد بر هم برتری خاصی ندارند که یکی را مفید تلقی کنید و دیگری را مضر !

 

[Wight]

پاسخ : ایزومری فضایی

منظورتون را نمی فهمم! ایزومر چپ و راست گرد بر هم برتری خاصی ندارند که یکی را مفید تلقی کنید و دیگری را مضر !

منظور م از مفید اینه که کارایی داره و فعاله و اون یکی غیر فعال!

اگر ایزومر غیر فعال بیشتر ساخته شود اگر ظرفیت ساخت آمینو اسید ثابت باشد بنابر این ایزومر فعال کمتر ساخته می شود (نسبت به حالت قبل)

 

[Ardavan]

پاسخ : ایزومری فضایی

منظور م از مفید اینه که کارایی داره و فعاله و اون یکی غیر فعال!

اگر ایزومر غیر فعال بیشتر ساخته شود اگر ظرفیت ساخت آمینو اسید ثابت باشد بنابر این ایزومر فعال کمتر ساخته می شود (نسبت به حالت قبل)

مگه فقط با یک نوع امینواسید ( مثلا فقط چپ گرد ) میشه عملکرد فعال داشته باشیم ؟؟

 

[Wight]

پاسخ : ایزومری فضایی

مگه فقط با یک نوع امینواسید ( مثلا فقط چپ گرد ) میشه عملکرد فعال داشته باشیم ؟؟

تو بعضی شرایط اینجوریه دیگه (فقط یکودوم فعالن (از دوتا)) (تو شرایط سوال...)

 

[Ardavan]

پاسخ : ایزومری فضایی

تو بعضی شرایط اینجوریه دیگه (فقط یکودوم فعالن (از دوتا)) (تو شرایط سوال...)

نه اصلا این گونه نیست ! یک پروتیئن می تواند با n نوع توالی مختلف ساخته بشه که حتی شکل فضاییشون هم زیاد به هم شباهت نداشته باشه ولی همشون فعال باشن ! (مثال های تکامل همگرا !)

 

[Wight]

پاسخ : ایزومری فضایی

نه اصلا این گونه نیست ! یک پروتیئن می تواند با n نوع توالی مختلف ساخته بشه که حتی شکل فضاییشون هم زیاد به هم شباهت نداشته باشه ولی همشون فعال باشن ! (مثال های تکامل همگرا !)

آها اینم هست!

ولی یک پروتئین میتواند با n توالی .........

حال فرض کنیم نتواند! اصلا حالت خاص اونوقت چی؟

 

[Ardavan]

پاسخ : ایزومری فضایی

آها اینم هست!

ولی یک پروتئین میتواند با n توالی .........

حال فرض کنیم نتواند! اصلا حالت خاص اونوقت چی؟

خوب سوال این دوست راهبر ما هم همین است که ایا دلیلی وجود دارد که نتوان با استفاده از امینواسیدهای یک در میان این نوع پروتیئن فعال را ساخت ؟ یا نه ؟

 

[zeinab-bio]

پاسخ : ایزومری فضایی

نظرتون چیه؟؟!!!

 

[asal.z]

پاسخ : ایزومری فضایی

می دانیم آمینو اسید ها و دیگر ساختار های کایرال، برای هر مرکز نامتقارن خود می توانند دو حالت راستگرد و چپگرد داشته باشند.
برای آمینو اسید های شرکت کننده در پروتئین ها در اکثریت مواقع از آمینواسید هایی که دارای ایزومری فضایی حالت l هستند در ساختار پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین های ساخته شده با ایزومر فضایی d، یا مختلط، دارای ساختمان سه بعدی متفاوتی خواهند بود که قادر به انجام عملکرد قبلی نیست.
دانش اموزی ادعا می کند اگر در ساخت همه ی پروتئین های یک سلول، به صورت کاملاً یک در میان از آمینو اسید های این دو نوع ایزومر فضایی استفاده کنیم، مشکلی در عملکرد پروتئین ها ایجاد نمی شود. با او موافقید یا مخالف؟ چرا؟

به نظر من اگه إنزيم ها و شرايط لازم براي ساخت رو داشته باشيم، و ساختار پايداري را بتونيم ايجاد كنيم(چون من فكر ميكنم تداخل فضايي ايجاد ميشه و أصلا چنين پروتيني تشكيل نميشه!!) مشكل خاصي پيش نمياد چون أين دو ايزومر تقريبا إز لحاظ عملكردي يكسان هستن و ايزومر l مزيت خاص تكاملي نداشته:27:

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : ایزومری فضایی

چون تداخل فضايي ايجاد مي كند درنهايت ساختار پروتئين پايدار نبوده و براي پايدار شدن شكل هاي فضايي حدواسطِ غيرفعالي را ايجاد مي كنند . [MENTION=13373]Masoud-s[/MENTION] [MENTION=17305]Neuron[/MENTION]
نظر شـما چيست ؟

 

[Neuron]

پاسخ : ایزومری فضایی

چون تداخل فضايي ايجاد مي كند درنهايت ساختار پروتئين پايدار نبوده و براي پايدار شدن شكل هاي فضايي حدواسطِ غيرفعالي را ايجاد مي كنند . @Masoud-s @Neuron
نظر شـما چيست ؟

چرا تداخل فضایی ایجاد می کند ؟؟

 

[iman HN]

پاسخ : ایزومری فضایی

ذوستان میدونم من شیمی هستم اما گفتم نظری داده باشم!
به طور کلی یک آنزیم فقط میتونه با یک نوع ایزومر فضایی واکنش بده و اگه کنفورمر دیگه ای جاش بره مشکل ایجاد میشه!

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : ایزومری فضایی

چرا تداخل فضایی ایجاد می کند ؟؟

با يك مثال ساده ايده ام را مي گويم استاد :
فرض كنيد l-امينو اسيد دست چپ تان باشد كه در ان انگشت شصت نقش كربوكسيل و انگشت كوچك نقش امين را ايفا مي كند.
و d-امينو اسيد دست راست باشد و مثل بالا شصت كربوكسيل و انگشت كوچك اميــن باشد.
مي دانيم كه امينو اسيد بايد از انتهاي كربوكسيل به امينو اسيد ديگر متصل شود . يعني بايد انگشت كوچك- شصت -انگشت كوچك باشد.
حالا در حالت اصلي كه هر دو دست چپ هستند مي بينيم كه سمت انگشتان به سمت بالا مي رود ولي اگر يكي l- امينواسيد و ديگري d-امينواسيد باشد مي بينيم كه سمت انگشتان دست يكي درميان بالا و پايين مي باشد. حال درصورتي كه پايدارترين وضعيت براي فعال شدن پروتئين اين است كه سمت انگشتان همه ي دست ها به سمت بالا باشد و اين يكي درميان بالا و پايين درحالت دوم باعث عدم پايداري و درنتيجه تغيير پروتئين و تبديل به واسطه اي غير فعال مي شود . 

 

[Neuron]

پاسخ : ایزومری فضایی

با يك مثال ساده ايده ام را مي گويم استاد :
فرض كنيد l-امينو اسيد دست چپ تان باشد كه در ان انگشت شصت نقش كربوكسيل و انگشت كوچك نقش امين را ايفا مي كند.
و d-امينو اسيد دست راست باشد و مثل بالا شصت كربوكسيل و انگشت كوچك اميــن باشد.
مي دانيم كه امينو اسيد بايد از انتهاي كربوكسيل به امينو اسيد ديگر متصل شود . يعني بايد انگشت كوچك- شصت -انگشت كوچك باشد.
حالا در حالت اصلي كه هر دو دست چپ هستند مي بينيم كه سمت انگشتان به سمت بالا مي رود ولي اگر يكي l- امينواسيد و ديگري d-امينواسيد باشد مي بينيم كه سمت انگشتان دست يكي درميان بالا و پايين مي باشد. حال درصورتي كه پايدارترين وضعيت براي فعال شدن پروتئين اين است كه سمت انگشتان همه ي دست ها به سمت بالا باشد و اين يكي درميان بالا و پايين درحالت دوم باعث عدم پايداري و درنتيجه تغيير پروتئين و تبديل به واسطه اي غير فعال مي شود .

اتفاقا ممکنه در این حالت ها مثلا پیوند های هیدروژنی راحت تر تشکیل شوند و پایداری ساختمان را افزایش دهند . درست است که یک عامل در شکل گیری کنفورماسیون فعال ممانعت فضایی است .ولی این مثال یکم با دست قابل مقایسه نیست . مثلا می تونه قسمتی که ممانعت فضایی ایجاد می شه از آمینواسیدهایی مثل گلیسین استفاده بشه که پایداری ساختار را زیاد کنه !

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : ایزومری فضایی

اتفاقا ممکنه در این حالت ها مثلا پیوند های هیدروژنی راحت تر تشکیل شوند و پایداری ساختمان را افزایش دهند . درست است که یک عامل در شکل گیری کنفورماسیون فعال ممانعت فضایی است .ولی این مثال یکم با دست قابل مقایسه نیست . مثلا می تونه قسمتی که ممانعت فضایی ایجاد می شه از آمینواسیدهایی مثل گلیسین استفاده بشه که پایداری ساختار را زیاد کنه !

ايا قبول داريد كه پروتئيني با امينواسيد هاي l ممانعت فضايي ايجاد نمي كنند ؟ (خب مسلما جواب بله است زيرا اكثر پروتئين ها از مونومر هاي l-امينواسيد ساخته شده اند و مشكلي ندارند و فعال هستند.)
ايا قبول داريد كه اگر يك درميان از l-امينواسيد و d-امينواسيد استفاده شود براي ايجاد پيوند پپتيدي بايد d-امينواسيدها بچرخند و اگر درحالت l گروه جانبي شان در بالا بود الان در پايين هست ؟ و مي دانيم كه فرم قرارگيري گروه هاي جانبي در مدل همه l-امينواسيد از لحاظ فضايي بهترين موقعيت هستند و ايا اين به اين معني است كه اگر گروه جانبي در محلي غير از محل گروه جانبي در فرم l-امينو اسيد باشد باز هم از لحاظ فضايي تداخلي ايجاد نمي كند ؟
موارد استثنا كه مي توان تداخل ايجاد نكرد هست منتها ديگر ان پروتئين فعال نيست چون با جابه جايي گروه هاي جانبي شكل فضايي پروتئين تغيير مي كند و ان پروتئين در فرم هاي واسطه ايه غيرفعال قرار مي گيرد.

 

[iman HN]

پاسخ : ایزومری فضایی

ايا قبول داريد كه پروتئيني با امينواسيد هاي l ممانعت فضايي ايجاد نمي كنند ؟ (خب مسلما جواب بله است زيرا اكثر پروتئين ها از مونومر هاي l-امينواسيد ساخته شده اند و مشكلي ندارند و فعال هستند.)
ايا قبول داريد كه اگر يك درميان از l-امينواسيد و d-امينواسيد استفاده شود براي ايجاد پيوند پپتيدي بايد d-امينواسيدها بچرخند و اگر درحالت l گروه جانبي شان در بالا بود الان در پايين هست ؟ و مي دانيم كه فرم قرارگيري گروه هاي جانبي در مدل همه l-امينواسيد از لحاظ فضايي بهترين موقعيت هستند و ايا اين به اين معني است كه اگر گروه جانبي در محلي غير از محل گروه جانبي در فرم l-امينو اسيد باشد باز هم از لحاظ فضايي تداخلي ايجاد نمي كند ؟
موارد استثنا كه مي توان تداخل ايجاد نكرد هست منتها ديگر ان پروتئين فعال نيست چون با جابه جايي گروه هاي جانبي شكل فضايي پروتئين تغيير مي كند و ان پروتئين در فرم هاي واسطه ايه غيرفعال قرار مي گيرد.

شما از حرفی که میزنید مطمئنید؟
در بحث پایداری فک نمی کنم تفاوتی ایجاد کنه!
حتی گاهی اوقات پایدار تر هم می کنه!

 

[Ibo_Dec]

پاسخ : ایزومری فضایی

شما از حرفی که میزنید مطمئنید؟
در بحث پایداری فک نمی کنم تفاوتی ایجاد کنه!
حتی گاهی اوقات پایدار تر هم می کنه!

علت جمله ي اخرتان را برايم شرح مي دهيد ؟

دراين كه پروتئين غيرفعال مي شود مطمئن هستم.
در توضيحاتم هم گفتم اگر تداخل فضايي هم ايجاد نكند به دليل تغيير در ارايش و شكل فضايي پروتئين غيرفعال است.